Centrum molekulární struktury

Centrum molekulární struktury (CMS) poskytuje špičkové vybavení, expertízu a služby pro charakterizaci biologických molekul a pro strukturní analýzu. CMS nabízí služby v režimu Open Access pro interní uživatele z BTÚ, pro ostatní akademické pracovníky a pro zákazníky z oblasti průmyslu. Pracoviště jsou provozována jako součást České infrastruktury pro integrativní strukturní biologii (CIISB) a patří pod české národní centrem evropské výzkumné infrastruktury INSTRUCT ERIC. Servisní pracoviště školí české a zahraniční studenty a mladé vědce formou různých workshopů po celý rok.

Servisní pracoviště Biofyzikální metody

Servisní pracoviště Biofyzikální metody umožňuje stanovení kvality, stability a interakčních vlastností stovek biomolekulárních vzorků v rámci mnoha strukturně-biologických projektů, ať už v rámci běžné kontroly kvality, detailní analýzy vlastností nebo optimalizace molekulárních konstruktů či pracovních protokolů.

Servisní pracoviště Krystalizace proteinů a nukleových kyselin

Servisní pracoviště Krystalizace proteinů a nukleových kyselin umožňuje uskutečnění tisíců krystalizačních pokusů za použití robotického nebo manuálního nasazování, automatický monitoring růstu krystalů, experimenty za zvolených teplot nebo za definovaných podmínek, za účelem přípravy vzorků k dalším krystalografickým studiím.

Servisní pracoviště Difrakční techniky

Servisní pracoviště Difrakční techniky se věnuje difrakční analyze a nabízí ověřování kvality krystalů, testování krystalů in situ, sběr a zpracování difrakčních dat z monokrystalů, měření maloúhlové difrakce (SAXS) s robotických nasazením vzorku a online UV-VIS detekcí, a zpracování dat ze SAXSu. Za rok jsou zpracovány stovky vzorků buď samotnými uživately nebo za pomoci našich zaměstnanců.

Servisní pracoviště Hmotnostní spektrometrie

Servisní pracoviště Hmotnostní spektrometrie poskytuje analýzu stovek vzorků a podporuje mnoho interních a externich strukturně-biologických projektů. Hlavním zaměřením služeb je monitorováni strukturních změn proteinů a protein-proteinové interakce pomocí chemického zesíťování a vodík-deuteriové výměny.

 Poděkování

Centrum molekulární struktury je finančně podporováno z projektu MEYS (LM2018127), Česká infrastruktura pro integrativní strukturní biologii (CIISB), CIISB4HEALTH (CZ.02.1.01/0.0/0.0/16_013/0001776), UP CIISB (CZ.02.1.01/0.0/0.0/18_046/0015974), a ELIBIO (CZ.02.1.01/0.0/0.0/15_003/0000447)

Děkování v publikacích

Uživatelé Centra molekulární struktury jsou povidni v publikacích uvádět poděkování CIISB v následující formě: We acknowledge CMS-Biocev ("Biophysical techniques, Crystallization, Diffraction, Structural mass spectrometry”) supported by MEYS CR (LM2018127).

Jak se přihlásit k měření: https://stigmator.ceitec.muni.cz/project_form/

Česká infrastruktura pro integrativní strukturní biologii https://www.ciisb.org/

Webové stránky CMS na BIOCEV https://www.biocev.eu/cs/infrastruktury-a-servisni-laboratore/centrum-molekularni-struktury.3

Konsorcium evropské výzkumné infrastruktury http://www.instruct-eric.eu/centre/biocev/

Prosím kontaktujte Ing. Jan Dohnálek, Ph.D. pro vice informací.

CF Biophysical methods

• Characterisation of intermolecular interactions
  • Calorimetry
  • Surface plasmon resonance
  • Microscale thermophoresis
• Charcterisation of molecular state in solution
  • CD spectrometry
  • Dynamic light scattering
  • Diferential scanning fluorescence
• Time resolved spectroscopies

CF Crystallization of Proteins and Nucleic Acids

• Classical and robotic crystallogenesis with remote experiment monitoring in three dedicated laboratories with strictly controlled temperature regimes with full backup
• Automated screening of variation of crystallization conditions and its effects
• Anaerobic crystallization and manipulation of biomacromolecules

CF Diffraction Methods

• Single crystal X-ray diffraction
  
  • Cryo conditions
  • Room temperature
  • Controlled humidity or crysal dehydratation
  • In-situ in crystallization plates
• Small angle X-ray scattering
  • Characterization in solution
  • Automatic measurements
  • In-situ UV-Vis spectroscopy
  • SEC-SAXS

CF Structural Mass Spectrometry

• Separation of protein mixtures
• Intact protein analysis
• Peptide/protein/metabolite profiling
• Protein identification
• Characterization of protein modifications
• Protein/metabolite quantification
• Protein surface covalent labelling
• Chemical cross-linking
• H/D exchange
• Data processing and interpretation of mass spectrometric data

contact: Tatsiana Charnavets

• Surface Plasmon Resonance (SPR) system ProteOn XPR36 (BioRad)
• Circular dichroism (CD) spectrometer Chirascan Plus (Applied Photophysics)
• Monolith microscale thermophoresis (MST) NT.115 (Nano Temper)
• Monolith microscale label free thermophoresis NT.LabelFree (Nano Temper)
• Isothermal titration calorimeter MicroCal iTC200 (Malvern Panalytical)
• Dynamic light scattering (DLS) technique  Zetasizer Nano ZS90 (Malvern Panalytical)
• Multi-angle dynamic light scattering (MADLS) technique Zetasizer Ultra (Malvern Panalytical)
• Differential scanning fluorescense (DSF) assay Prometheus NT.48 (Nano Temper)
• UV/Vis Spectrometer Specord 50 Plus (Analytica Jena)
• Modular fluorescence spectrometer FLS1000 (Edinburgh Instruments)
  • with SuperK EXTREME, a supercontinuum white light laser (NKT Photonics)
• FTIR spectrometer Vertex 70v (Bruker)

contact: Jiří Pavlíček

• Crystallization robots
  
  • Gryphon (Art Robbins)
  • NT8 (Formulatrix)
• General purpose pipetting robot OT-2 (Opentrons)
• Crystallization hotel RI1000 (Formulatrix)
• Stereomiroscopes (Olympus)
• Cold room, warm room
• Cryo storage for crystals
• Glovebox with stereomicroscope (GS)
• NanoDLS Spectrolight 600 (Molecular Dimenssions)

contact: Jan Stránský

• D8 Venture (Bruker)
  
  • MetalJet D2 X-ray source (Excillum)
  • 4-circle goniometer
  • Detector Photon II
  • CryoStream 800 (OXford Cryoscience)
  • In-situ plate holder ISX stage (Bruker)
  • Hummidity control HClab (Arinax)
• SAXSpoint 2.0
  • MetalJet C2+ Xray source (Excillum)
  • Detector EIGER R 1M (Dectris)
  • ASX autosampler
  • CaryUV 60 (Agillent)
  • AktaGO (GE Healthcare)

contact: Petr Pompach

• 15T-SolariX XR FT-ICR mass spectrometer (Bruker Daltonics)
• HPLC, UPLC (Agilent Technoligies)
• Excimer laser (Coherent)
• MALDI-TOF (Bruker Daltonics)

Služby Centra molekulární struktury jsou dostupné i zájemcům z komerční sféry. Pro více detailů, prosím kontaktujte Jana Dohnálka.

Všechny přístroje jsou v provozu

Přístup do CMS jsou vyžadovány roušky. Prosíme dodržování vhodných hygienických návyků jako prevence COVID-19.

Prosíme, plánujte své experimenty po předchozí domluvě dostatečně dopředu.

CMS na Twitteru

Novinky z CMS nyní můžete sledovat na Twitteru @CmsIbt

CMS bylo rozšířeno o jednotku specializovanou na rekombinantní produkci produkci proteinů. Více zde

Řady přístrojů v CMS v červnu rozšířil pipetovací robot OT-2 od firmy Opentrons. Tato otevřená platforma umožňuje aplikace v celé řadě úloh. V CMS bude pomáhat zejm. při přípravě experimetů pro CF Biofyzikální Metody a CF Kraystalizace protein a nukleových kyselin.

Laboratoř Dr. Bouři (ÚOCHB Praha) realizovala měření pro svou studii komplexu SARS-CoV-2 methyltransferasy v difrakční facilitě CMS. Jejich výsledky publikované v Nat Commun 11, 3717 (2020). https://doi.org/10.1038/s41467-020-17495-9, ukazují vysokou konzervovanost aktivního místa tohoto komplexu mezi viry SARS-CoV-2 a SARS-CoV. 

Please edit the text block text