Laboratoř strukturních proteinů

Dynamika cytoskeletu s rozlišením na úrovni jedné molekuly.

Vedocí laboratoře: RNDr. Zdeněk Lánský, Ph.D.

Cytokeletální sítě tvoří dynamickou vnitřní kostru buněk jejíž přeměňování pohání základní buněčné procesy, jako např. buněčné dělení. Skupiny cytoskeletálních proteinů se samo-uspořádávají tak, aby umožnily průběh daného buněčného procesu. Našim cílem je porozumět molekulárním mechanismům tohoto samo-uspořádávání a tím pochopit dané buněčné pochody.

V naší laboratoři studujeme i) neuronální navádění, jeden ze základních procesů vývoje nervové soustavy, ii) kontraktilitu aktinových sítí, mechanismus, který pohání buněčné dělení, iii) regulační role nestrukturovaných proteinů asociujících s mikrotubuly, které se mohou podílet na vzniku neurodegenerativních onemocnění a iv) vnitrobuněčný transport, který je důležitý pro zajištění funkce nervových buněk.

Naše hlavní experimentální strategie je rekonstituce cytoskeletálních systémů z jednotlivých komponent in vitro. Využíváme genetické manipulace, biochemické a biofyzikální metody a matematické modelování. Klíčové pro tuto naši strategii jsou metody měření sil a zobrazovací metody s rozlišením na úrovni jedné molekuly.

Laboratoř strukturních proteinů

Beber Alexandre
Braun Marcus
Čermáková Nikola, Mgr., Ph.D.
Gryčová Lenka, Mgr., Ph.D.
Henrichs Verena, M.Sc.
Karhanová Adéla
Khuntsariya Daria, Bc.
Krattenmacher Jochen
Lánský Zdeněk, RNDr., Ph.D.
Podhájecký Roman
Sabó Ján, Mgr.
Siahaan Valerie
Šliková Pavlína
Váňová Veronika, Mgr.
Zdobinský Tomáš, Mgr.
Zhernov Ilia
Žatecká Eva, Mgr., Ph.D.

 

2019

  • Schmidt-Cernohorska, M., I. Zhernov, E. Steib, M. Le Guennec, R. Achek, S. Borgers, D. Demurtas, L. Mouawad, Z. Lansky, V. Hamel and P. Guichard (2019). "Flagellar microtubule doublet assembly in vitro reveals a regulatory role of tubulin C-terminal tails." Science 363(6424): 285-288.

  • Siahaan, V., J. Krattenmacher, A. A. Hyman, S. Diez, A. Hernandez-Vega, Z. Lansky and M. Braun (2019). "Kinetically distinct phases of tau on microtubules regulate kinesin motors and severing enzymes." Nat Cell Biol 21(9): 1086-1092.

2018

  • Ludecke, A., A. M. Seidel, M. Braun, Z. Lansky and S. Diez (2018). "Diffusive tail anchorage determines velocity and force produced by kinesin-14 between crosslinked microtubules." Nature Communications 9(1): 2214.

2017

  • Braun, M., Z. Lansky, A. Szuba, F. W. Schwarz, A. Mitra, M. Gao, A. Ludecke, P. R. Ten Wolde and S. Diez (2017). "Changes in microtubule overlap length regulate kinesin-14-driven microtubule sliding." Nat Chem Biol 13(12): 1245-1252.

  • Havelka, D., M. A. Deriu, M. Cifra and O. Kucera (2017). "Deformation pattern in vibrating microtubule: Structural mechanics study based on an atomistic approach." Sci Rep 7(1): 4227.

  • Hernandez-Vega, A., M. Braun, L. Scharrel, M. Jahnel, S. Wegmann, B. T. Hyman, S. Alberti, S. Diez and A. A. Hyman (2017). "Local Nucleation of Microtubule Bundles through Tubulin Concentration into a Condensed Tau Phase." Cell Rep 20(10): 2304-2312.

  • Skultetyova, L., K. Ustinova, Z. Kutil, Z. Novakova, J. Pavlicek, J. Mikesova, D. Trapl, P. Baranova, B. Havlinova, M. Hubalek, Z. Lansky and C. Barinka (2017). "Human histone deacetylase 6 shows strong preference for tubulin dimers over assembled microtubules." Sci Rep 7(1): 11547.

2016

  • Braun, M., S. Diez and Z. Lansky (2016). "Cell Biology: Kinesin-14 Backsteps to Organize Polymerizing Microtubules." Curr Biol 26(24): R1292-R1294.

  • Braun, M., Z. Lansky, F. Hilitski, Z. Dogic and S. Diez (2016). "Entropic forces drive contraction of cytoskeletal networks." Bioessays 38(5): 474-481.

  • Jirku, M., Z. Lansky, L. Bednarova, M. Sulc, L. Monincova, P. Majer, L. Vyklicky, J. Vondrasek, J. Teisinger and K. Bousova (2016). "The characterization of a novel S100A1 binding site in the N-terminus of TRPM1." Int J Biochem Cell Biol 78: 186-193.

2015

  • Grycova, L., B. Holendova, Z. Lansky, L. Bumba, M. Jirku, K. Bousova and J. Teisinger (2015). "Ca(2+) binding protein S100A1 competes with calmodulin and PIP2 for binding site on the C-terminus of the TPRV1 receptor." ACS Chem Neurosci 6(3): 386-392.